국내 대학 연구진이 단백질의 접힘을 연구하는 새로운 방법을 제시했다. 단백질 접힘 연구는 질병의 원인이 되는 단백질 구조 연구에 중요한 단서로 알려져 있는 분야다.
유우경 대구경북과학기술원(DGIST 총장 신설철) 뉴바이올로지전공·단백질체생물물리학연구센터 교수는 토빈 소스닉 미 시카고대 교수 연구팀과 공동으로 단백질 접힘 연구의 새로운 방법을 개발했다고 밝혔다.
유 교수팀은 단백질 접힘을 비교연구하기 위해 분자동역학 시뮬레이션 결과와 수소교환(Hydrogen Exchange) 실험 결과를 분석했다. 그 결과 분자동역학 시뮬레이션에서 얻은 단백질의 풀린 상태가 수소교환 실험의 단백질 풀린 상태에 비해 수소 결합이 매우 많고, 단백질이 뭉쳐진 상태라는 사실을 처음으로 확인했다.
이는 아미노산 단위에서 수소 결합의 정도를 측정하는 수소교환 실험과 분자동역학 시뮬레이션을 비교하는 방법을 제시한 것이다. 단백질의 구조와 접힘 시간에 대한 실험 및 분자동역학 시뮬레이션을 비교하던 방법과 다른 새로운 방법이다.
생물체를 구성하는 주요 요소인 단백질은 아미노산이 사슬형태로 연결돼 고유 구조로 접혀 있다. 단백질의 접힘과 풀림에 이상이 생기면 알츠하이머나 파킨슨, 광우병과 같은 질병의 원인이 될 수 있다. 단백질 접힘 연구는 이 같은 질병의 원인을 밝히는 중요한 단서가 되는 연구이다.
한편 이번 연구결과는 세계적 과학기술 전문저널 미국 국립과학원회보(PNAS) 온라인 판에 최근 게재됐다. 연구논문의 제1저자는 유 교수와 스키너(J. J. Skinner) 시카고 대학 박사다.
대구=정재훈기자 jhoon@etnews.com
