지금까지 오른쪽 방향의 나선구조로만 알려졌던 단백질 구조대신 왼쪽 방향의 나선구조를 가진 전혀 새로운 형태의 단백질(폴리펩티드) 구조가 국내 연구진에 의해 발견됐다.
포항공대 기능성분자계연구단 김광수 교수(52·화학과)팀은 1일 자연계에 존재하는 단백질 아미노산의 나선구조는 모두 오른쪽 방향인 데 비해 왼쪽 방향의 나선구조를 가진 새로운 단백질인 「람다 헬릭스(λ-helix)」를 발견, 이론적으로 규명하는 데 성공했다고 발표했다.
이에 따라 지금까지 라마찬드란(Ramachandran) 도표로 나선구조를 파악했던 기존 생화학 교과서의 내용 수정이 불가피할 것으로 보인다.
연구팀은 연구결과를 세계적인 학술지인 미국화학회지(Journal of American Chemical Society) 1월 24일자에 속보로 발표한 데 이어 화학 및 화공분야의 혁신적인 연구결과만을 발췌해 기사화하는 미국 화학-화공학회뉴스(C &EN)에 소개했다.
지금까지 알려진 단백질 구조는 20개의 아미노산의 조합으로 이뤄진 「나선구조(α-helix)」와 「병풍구조(β-sheet)」로 이들이 적절히 배열돼 수많은 단백질 구조를 만들고 있다.
그러나 자연계에 존재하는 아미노산의 나선구조가 왜 모두 오른쪽 방향인지 그 이유는 지금까지 풀리지 않는 학계의 커다란 숙제였다.
연구팀은 단백질 구성요소인 펩티드 양끝의 전기적 특성에 따라 두가지 종류의 나선구조 중 하나가 결정된다는 것을 양자화학 계산과 분자동역학 모의실험을 통해 밝혀냈다. 즉, 중성을 띠고 있는 펩티드의 양끝에 각각 양성과 음성의 전하를 띠게 해줌으로써 기존의 나선구조(α-helix)가 방향을 바꿔 새로운 나선구조(λ-helix)로 변형된다고 설명했다.
<정창훈기자 chjung@etnews.co.kr>
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